47. Белки

Изменено: 23.03.2015 Posted on

Понятие о строении белковых молекул. Белки или полипептиды — природные полимеры из остатков a-аминокислот, связанных пептидной связью (-CO-NH-). Обычно они содержат сотни остатков 20 кодируемых a-аминокислот и их производных, имея среднюю молекулярную массу Mr~120n, сложные пространственные структуры и биологические функции.

Альфа-аминокислоты — структурные единицы белков общей формулы RCH(NH2)COOH, где R — H (глицин), CH3(аланин) и более сложные группы. Их разделяют на полярные и неполярные — жирные (Гли, Ала, Вал, Лей, Иле), ароматические (Фен, Тир, гетероциклические Гис, Трп, в.44) и другие (Разделение гидрофобных-неполярных и гидрофильных-полярных — внутри и вне глобул определяет третичную структуру белков; а заменимых и незаменимых — значение для человека).

Оксикислоты, например, с R=СН2ОН — Сер могут образовать эфиры, запасать энергию с фосфатом, — СН2SH — Цис, — окисляется, давая дисульфидные связи -S-S-, дополнительные -NH(Лиз, Арг) и СООН-группы (Асп, Глу) определяют основные и кислотные свойства, + и — заряды и взаимодействия белков.   Названия a-аминокислот (в.46) — тривиальные, сокращенные (по первым буквам): NH2СН2COOH — глицин (аминоусусная), Гли или G, СН3СН(NH2)СООН — аланин (a-аминопропионовая) — Ала или А и т.д.   

Свойства белков и конфигурацию определяет их структура:

1- первичная — последовательность аминокислот в цепи (с ковалентной — пептидной связью) — например, ГлиИлеВалГлуГлнЦисЦис.. или GIVEQCC…- начало А-цепи инсулина;

2- вторичная — за счет водородных внутри- и меж-молекулярных связей — a-спираль и b-складки (по Полингу);

3- третичная — свертывание цепи в пространстве за счет ковалентных дисульфидных, электрических — ионных, гидрофобных и водородных связей, включая a- и b-элементы;

4- четвертичная — белковых субъединиц — отдельных полипептидных цепей; например, гемоглобин — 4-х, за счет их взаимодействия имеет дополнительные возможности (связывает CОи др).

Субъединицы могут формировать правильные многогранники и спирали, например, вирусов, пилей и жгутиков бактерий, актина и др., (Д.1). Т.о. химию и биологию обуславливает иерархия соединения частиц от электронов и атомов, молекул-мономеров и конденсатов их до поликонденсатов и субъединиц с все большими разнообразием и внутренними возможностями, обуславливающими действие их.   Разрушение их путем нагревания или химических веществ (кислот, щелочей) — денатурация — приводит к утрате биологических функций.   Белки разделяют по растворимости (в воде, солях и спиртах), и по химическому составу — на простые (протеины) и сложные (протеиды) — содержащие остатки не аминокислот- металлы, углеводы, жиры, НК.   Первичная структура — последовательность аминокислот определяет все другие.   

Химические свойства: Гидролиз — с разрушением первичной структуры — кислотами или ферментами (пептидазы, в ЖКТ)- до аминокислот.

Горение, запах жженой шерсти — КР белков:

— биуретовая реакция (пептидной связи) с CuSOи NaOH фиолетовое окрашивание;

— ксантопротеиновая реакция — c конц. HNO3 желтое окрашивание, нитрование ароматических аминокислот;

— c солями свинца — черный осадок сульфида (КР на S).

Биологическая роль белков — функции:

пластическая — как материала организмов (коллаген),

химическая (ферменты),

транспортная (гемоглобин),

сигнальная (гормоны),

защитная (антитела),

энергетическая — для питания,

необходимы все незаменимые — не синтезируемые в организме человека аминокислоты, и другие.

Ферменты — белки, катализирующие все химические реакции в организмах, называются (номенклатура) по типу их:

1. оксидоредуктазы

2. трансферазы

3. гидролазы

4. лиазы

5. изомеразы

6. лигазы.

Рабочее название включает субстрат, тип реакции и окончание -аза, так, rbfc — карбоксилаза растений связывает СОпри фотосинтезе, миозин-АТФаза с актином — двигательные белки составляют мышцы, треть массы животных. Они используются как катализаторы, лекарства и др. Синтез белков в организме осуществляется только на матрице нуклеиновых кислот (ДНК и РНК), по структуре подобны a-спиральной белков, установленной Полингом. “Геном человека” содержит 25-30 тысяч генов, кодирующих 75-100 тысяч белков, включая ~1/7 ферментов: 1227 гидролаз (4% всех) и 868 киназ, 656 оксидоредуктаз, 610 трансфераз, 117 лиаз, 163 изомераз, 56 лигаз, 313 синтетаз и синтаз, еще 7.5% — 2308 ферментов для НК, 1850 — факторы транскрипции и т.д. (в.44).

Изучение белков и ферментов — предмет многих Нобелевских премий ХХ века

Лайнус Полинг– крупнейший химик ХХ века

Контрольные вопросы (с вариантами ответа):

?1а Биуретовую реакцию не дают 1- дипептиды 2- биурет — конденсат мочевины 3- аланин 4- короткие белки.

2а Пожелтение кожи от азотной кислоты показывает наличие 1- глицерина 2- фенола 3- ароматических аминокислот     4- ферментов.

3а Аминокислота, содержащая наибольшую долю азота это 1- Аланин 2- Глицин 3- Фенилаланин 4- Цистин.

4а Ферменты это 1- низкомолекулярные белки 2- органические катализаторы 3- антитела 4- окислители.

5а Пептидная свяь образуется при реакции аланина с 1- аланином 2- щелочью 3- кислотой 4- альдегидами.

6а Число пептидных связей в трипептиде АспЛизАрг 1- 1  2- 2  3- 3  4- 4.

7а 1,6% серы содержит белок с 4 атомами серы и молекулярной массой 1- 160  2- 1280 3- 8000  4- 80 000.

8а Зная, что среднее содержание азота в белках 16%, рассчитайте долю (%) белка в продукте, содержащем    2% азота 1- 2  2-  8  3- 12,5  4- 16.

9а Белков не содержит 1- древесина  2- молоко  3- крахмал  4- мясо.

10а Белков не содержат 1- мембраны клеток 2- хромосомы 3- гем крови 4- хлорофилл.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *